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La mayoría de las células utilizan GTPasas que ensamblan para segregar sus cromosomas, para dividirse o como componentes del citoesqueleto. La superfamilia de tubulina-FtsZ incluye la alfabeta-tubulina, gamma-tubulina, la tubulina bacteriana BtubA/B, la proteína de división bacteriana FtsZ, CetZ de arqueas y las nuevas TubZs de plásmidos y fagos. Nuestro trabajo se centra en comprender como funcionan estas máquinas de ensamblaje e inhibirlas con pequeñas moléculas que puedan conducir a nuevos antibióticos y mejores agentes antitumorales. Para ello empleamos diversos abordajes bioquímicos, biofísicos, bioinformáticos y celulares en el CIB y grupos colaboradores.

Para mas información vea por favor esta página actualizada en inglés

Acceso directo: http://www.cib.csic.es/tubulinas.

Contacto: j.m.andreu@cib.csic.es)

Publicaciones: http://scholar.google.es/citations?hl=en&user=FyBdDrgAAAAJ&view_op=list_works&sortby=pubdate

Esquema modelo de la arquitectura de los polimeros de FtsZ

PC190723    GDP                   taxol     GDP

Cavidades de unión de ligandos en FtsZ (izquierda) y beta-tubulina (derecha)

 

 

TubZ de bacteriofago cs-t de Clostridrium botulinum

 

 

publicaciones seleccionadas:

Huecas S et al. (2017) Self-organization of FtsZ polymers in solution reveals spacer role of the disordered C-terminal tail. Biophysical Journal, 113, 1831-1844 & cover

 

Wagstaff JM et al. (2017) A polymerysation-associated structural switch in FtsZ that enables treadmilling of model filaments.    mBio 8, e00254-17

 

Artola M et al (2016) The structural assembly switch of cell división protein FtsZ probed with fluorescent allosteric inhibitors. Chemical Science, 2017, 8, 1525-1534. DOI: 10.1039/C6SC03792E

 

Araujo-Bazán L et al (2016) Cytological profile of antibacterial FtsZ inhibitors and synthetic peptide MciZ. Front. Microbiol. 7, 1558

 

Huecas S et al (2015) Beyond a fluorescent probe: inhibition of cell división protein FtsZ by mant-GTP elucidated by NMR and biochemical approaches. ACS Chem. Biol. 10, 834-843.

 

Ramirez-Aportela E et al., (2014) FtsZ filament dynamics and assembly switch unraveled with large-scale atomistic simulations. Biophys J 107,2164-2175

 

Prota A et al., (2014) A new tubulin binding site and pharmacophore for clinically relevant microtubule-destabilizing agents Proc. Natl. Acad. Sci. USA 111, 13817-13821

 

Pera B et al., (2013) New Interfacial Microtubule inhibitors of marine origin with Potent Antitumor Activity and a Distinct Mechanism. ACS Chem. Biol. 8, 2084-2094

 

Ruiz-Avila LB et al. (2013) Synthetic inhibitors of bacterial cell division targeting the GTP-binding site of FtsZ. ACS Chem. Biol. 8, 2072-2083.

 

Marcelo F et al. (2013) Interactions of bacterial cell division protein FtsZ with C8-substituted guanine nucleotide inhibitors. A combined NMR, biochemical and molecular modeling perspective. J. Am. Chem. Soc.135,16418-16428

 

Oliva MA et al. (2012) A TubZ tubulin homolog in a phage-encoded partition system. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 109, 7711-7716

 

Miembros

Personal Científico
José Manuel Andreu Morales
David Juan Rodríguez
Postdoctorales
Lidia Araujo Bazán
Predoctorales
Alejandro Jesus Canosa Valls
Técnicos de Plantilla
Sonia Huecas Gayo
Jóvenes Investigadores
María Ángela Oliva Blanco
Team image
 
 

Fondos

-Discovery and validation of therapeutic targets CM S2010/BMD-2353 (2012-2016)

-Molecular basis of segrosome organization in type III partition systems. BFU2013-47014-P (2014-2017)

-Targeting bacterial cell division protein FtsZ with small molecules and fluorescent probes. BFU2014-51823-R (2015-2018).

 

Más información

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