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La mayoría de las células utilizan GTPasas que ensamblan para segregar sus cromosomas, para dividirse o como componentes del citoesqueleto. La superfamilia de tubulina-FtsZ incluye la alfabeta-tubulina, gamma-tubulina, la tubulina bacteriana BtubA/B, la proteína de división bacteriana FtsZ, CetZ de arqueas y las nuevas TubZs de plásmidos y fagos. Nuestro trabajo se centra en comprender como funcionan estas máquinas de ensamblaje e inhibirlas con pequeñas moléculas que puedan conducir a nuevos antibióticos y mejores agentes antitumorales. Para ello empleamos diversos abordajes bioquímicos, biofísicos, bioinformáticos y celulares en el CIB y grupos colaboradores.

Para mas información vea por favor esta página actualizada en inglés

Acceso directo: http://www.cib.csic.es/tubulinas.

Contacto: j.m.andreu@cib.csic.es)

Publicaciones: http://scholar.google.es/citations?hl=en&user=FyBdDrgAAAAJ&view_op=list_works&sortby=pubdate

Esquema modelo de la arquitectura de los polimeros de FtsZ

PC190723    GDP                   taxol     GDP

Cavidades de unión de ligandos en FtsZ (izquierda) y beta-tubulina (derecha)

 

 

TubZ de bacteriofago cs-t de Clostridrium botulinum

 

 

publicaciones seleccionadas:

Huecas S et al. (2017) Self-organization of FtsZ polymers in solution reveals spacer role of the disordered C-terminal tail. Biophysical Journal, 113, 1831-1844 & cover

 

Wagstaff JM et al. (2017) A polymerysation-associated structural switch in FtsZ that enables treadmilling of model filaments.    mBio 8, e00254-17

 

Artola M et al (2016) The structural assembly switch of cell división protein FtsZ probed with fluorescent allosteric inhibitors. Chemical Science, 2017, 8, 1525-1534. DOI: 10.1039/C6SC03792E

 

Araujo-Bazán L et al (2016) Cytological profile of antibacterial FtsZ inhibitors and synthetic peptide MciZ. Front. Microbiol. 7, 1558

 

Huecas S et al (2015) Beyond a fluorescent probe: inhibition of cell división protein FtsZ by mant-GTP elucidated by NMR and biochemical approaches. ACS Chem. Biol. 10, 834-843.

 

Ramirez-Aportela E et al., (2014) FtsZ filament dynamics and assembly switch unraveled with large-scale atomistic simulations. Biophys J 107,2164-2175

 

Prota A et al., (2014) A new tubulin binding site and pharmacophore for clinically relevant microtubule-destabilizing agents Proc. Natl. Acad. Sci. USA 111, 13817-13821

 

Pera B et al., (2013) New Interfacial Microtubule inhibitors of marine origin with Potent Antitumor Activity and a Distinct Mechanism. ACS Chem. Biol. 8, 2084-2094

 

Ruiz-Avila LB et al. (2013) Synthetic inhibitors of bacterial cell division targeting the GTP-binding site of FtsZ. ACS Chem. Biol. 8, 2072-2083.

 

Marcelo F et al. (2013) Interactions of bacterial cell division protein FtsZ with C8-substituted guanine nucleotide inhibitors. A combined NMR, biochemical and molecular modeling perspective. J. Am. Chem. Soc.135,16418-16428

 

Oliva MA et al. (2012) A TubZ tubulin homolog in a phage-encoded partition system. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 109, 7711-7716

 

Miembros

Personal Científico
José Manuel Andreu Morales
Postdoctorales
Lidia Araujo Bazán
Técnicos de Plantilla
Sonia Huecas Gayo
Técnicos
David Juan Rodríguez
Team image
 
 

Fondos

-Discovery and validation of therapeutic targets CM S2010/BMD-2353 (2012-2016)

-Molecular basis of segrosome organization in type III partition systems. BFU2013-47014-P (2014-2017)

-Targeting bacterial cell division protein FtsZ with small molecules and fluorescent probes. BFU2014-51823-R (2015-2018).

 

Más información

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