![Molecular surface model of BGL-2 from T. amestolkiae. The catalytic domain (grey), the connector (blue, red and white) and the CBD (blue) are depicted. [Credit:Biotechnology for Biofuels] [Credit:Biotechnology for Biofuels]](/sites/default/files/2017-12/Figure%202.jpg)
La necesidad de encontrar fuentes de energía renovables y sostenibles ha llevado en los últimos años a la búsqueda de enzimas robustas y eficientes que degraden la biomasa vegetal para producir biocombustibles de segunda generación, ya que pueden representar una alternativa a los combustibles fósiles.
Las β-glucosidasas son las enzimas claves para que se libere glucosa de la celulosa, componente mayoritario de las paredes celulares en las plantas y la materia orgánica más abundante en la tierra.
En este trabajo, publicado en la revista Biotechnology for Biofuels, y realizado en el Grupo de Biotecnología para la biomasa lignocelulósica, dirigido por la Dra. María Jesús Martínez, se ha estudiado una nueva β-glucosidasa secretada por el hongo Talaromyces amestolkiae, cuyas propiedades han sido caracterizadas.
Cabe destacar que esta enzima (BGL-2) es la primera 1,4-ß-glucosidasa funcional en la que se ha encontrado un dominio de unión de celulosa (CBD), motivo inusual en este tipo de proteínas pero presente en otras enzimas implicadas en la degradación de la celulosa, como celobiohidrolasas y 1,4-β-endoglucanasas. Los resultados obtenidos indican el alto potencial de la BGL-2, tanto de la enzima nativa como de sus formas recombinantes, sin y con el CDB, para la sacarificación de la biomasa vegetal ya que todas ellas son muy eficientes hidrolizando celobiosa y otros oligosacáridos de la celulosa como sustrato, de forma similar a otras β-glucosidasas presentes en cócteles comerciales.
La caracterización completa del sistema celulolítico de T. amestolkiae se está estudiando actualmente, especialmente las propiedades de otras β-glucosidasas secretadas por el hongo, con el fin de valorar su utilización en diferentes aplicaciones biotecnológicas.
Reference: A novel, highly efficient β-glucosidase with a cellulose-binding domain: characterization and properties of native and recombinant proteins. Méndez-Líter JA, Gil-Muñoz J, Nieto-Domínguez M, Barriuso J, de Eugenio LI, Martínez MJ. Biotechnology for Biofuels. 2017;10:256. doi:10.1186/s13068-017-0946-2.